Geeni, joka seuraa, kuinka usein sitä tehdään proteiiniksi

Ribosomit jättävät joskus huomiotta yhden näistä. Suurenna / ribosomit joskus sivuuttaa yhden näistä.Noirathsin silmä / Flickr

Ihmiset Baranov-laboratoriossa Corkin kreivikunnassa, Irlannissa, olivat juuri tarkistamalla vanhoja tietoja, jotka he olivat makaaneet ympäri – tiedät, kuten yksi tekee hidas, tylsä ​​iltapäivä – ja he huomasivat jotain outoa. kompleksit solussa, jotka transloivat RNA : n proteiineiksi, olivat kasaantuu RNA: n loppuun, kaukana koodaavan osan ohi proteiini.Hmm.

Ribosomit ja geneettinen koodi

Monet DNA: ssamme olevista geeneistä koodaavat proteiineja. Mutta DNA: n translaatioprosessi proteiiniksi kulkee RNA: n läpi väli. Tätä RNA: ta lukee kompleksi, jota kutsutaan ribosomiksi, joka tunnistaa RNA: n tiedot ja käyttää niitä luomaan aminohappojono tietyssä järjestyksessä – proteiinin koodaama geeni. Joten ribosomilla on kriittinen rooli geenitoiminnassa.

Saadaksesi lisätietoja roolista, ribosomien profilointi oli kehitetty vuonna 2009. Sen avulla tutkijat voivat tunnistaa, mitkä RNA: t vuonna tietty solu siirretään eristämällä vain ne RNA: t ribosomit kiinni. Se antaa heille myös mahdollisuuden arvioida sukulaista tasot, joilla RNA: n eri alueet ovat translaatiossa. Baranovin laboratoriossa kehitetty linjagenomiselain selaamista varten ribosomiprofiilitiedot vuonna 2014.

Kun ribosomit kääntävät RNA-molekyylin proteiiniksi, ne liikkuvat lisää RNA: ta pitkin ja lisää yksi aminohappo kerrallaan kasvavaan proteiinia, kun ne menevät. Kun he osuvat pysäytyssignaaliin RNA: ssa, proteiini on tehty. Mutta nämä Irlannin tutkijat näkivät joitain ribosomeja auraus oikein kopion pysäytyssignaalin kautta a spesifinen geeni, RNA: n häntä alaspäin, ja jatkuu kunnes he osuvat seuraavaan pysähdysmerliin.

Nähdäkseen mitä tapahtui, tutkijat ottivat ensimmäisen lopetussignaali. Normaalisti kaikkien ribosomien tulisi mennä oikealle toinen, vain joidenkin sijasta. Sen sijaan ei enää proteiineja tehtiin geenistä. He päättelivät hännän käännöksen alue palvelee tämän geenin toiminnan lopettamista.

Useat kokeet osoittivat hännän alueen translaation ei heikentänyt tai aiheuttanut AMD1-proteiinin stabiilisuutta hajoa tai aiheuttaa sen poistumisen solusta. Pikemminkin he ehdottaa, että satunnaisesti satunnaiset ribosomit luetaan läpi ensimmäisen pysäytysmerkin, he osuvat seuraavaan ja ribosomit kasaantuvat up. Kun riittävästi, ribosomit haittaavat fyysisesti koko RNA: n käännös.

Käännös ja muisti

Seuraus tästä on se, että proteiinien enimmäismäärä tuotettu yhdestä näistä RNA-molekyyleistä tulee olemaan verrannollinen sitä lukeneiden ribosomien lukumäärään. Se, sisään puolestaan ​​on verrannollinen tehtyjen proteiinien lukumäärään siitä.

Kyseinen RNA tulee geenistä AMD1, joka koodaa entsyymi, joka on tärkeä solujen lisääntymisessä, alkion kantasolu uudistuminen ja hermosolujen kehitys. Sen sääntely voi johtaa kasvaingeneesiin, joten se on tiukassa translaation valvonnassa; RNAtästä geenistä valmistetun puoliintumisaika on alle tunti, joten proteiinitasot määräytyvät pääasiassa sen perusteella, kuinka nopeasti proteiini on käännetty tuona aikana.

Tämä ribosomien kaatuminen voi tarjota uuden säätelykerroksen, rajoitetaan niiden AMD1-molekyylien lukumäärää, joista voidaan tuottaa kukin RNA. Koska se on sidottu läpi kulkevien ribosomien lukumäärään kopio, se potkuisi vain, jos käännös olisi erittäin korkea. Korkeat translaatiotasot voivat olla ongelmallisia proteiinin kaltaiselle Tämä. Se on todennäköisesti tärkeä, koska sama ribosomien kasaaminen havaittiin hiirissä, rotissa, kaloissa ja sammakoissa, ja mRNA-häntä menee ainakin selkärankaisten esi-isoon.

Tutkijat löysivät myös muita RNA: ita, joissa ribosomit ovat kasaantuneet ylös pysähtymissignaalilla juuri sen takana, jota yleensä käytetään. Se olisi aika siistiä, jos he ovat purkaneet uuden moodin sääntelemällä prosessia, jonka jo luulimme tietävän paljon noin.

Nature, 2018. DOI: 10.1038 / nature25174 (About DOIs).

Like this post? Please share to your friends:
Leave a Reply

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: